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a Ciclo Unico
Scuola di Medicina e Chirurgia
MEDICAL BIOTECHNOLOGIES
Insegnamento
PROTEOMICS AND BIOINFORMATICS
MEO2045677, A.A. 2017/18

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2017/18

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
MEDICAL BIOTECHNOLOGIES
ME1934, ordinamento 2012/13, A.A. 2017/18
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Curriculum MEDICAL BIOTECHNOLOGIES [002PD]
Crediti formativi 6.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese PROTEOMICS AND BIOINFORMATICS
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Medicina Molecolare
Obbligo di frequenza No
Lingua di erogazione INGLESE
Sede PADOVA
Corso singolo NON è possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta NON è possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile STEFANO TOPPO BIO/10

Mutuazioni
Codice Insegnamento Responsabile Corso
MEO2045677 PROTEOMICS AND BIOINFORMATICS STEFANO TOPPO ME1934

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline di base applicate alle biotecnologie BIO/10 6.0

Modalità di erogazione
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Organizzazione della didattica
Tipo ore Crediti Ore di
Corso
Ore Studio
Individuale
Turni
LEZIONE 6.0 48 102.0 Nessun turno

Calendario
Inizio attività didattiche 02/10/2017
Fine attività didattiche 19/01/2018

Syllabus
Prerequisiti: è richiesta una buona conoscenza dell'inglese parlato e scritto
Conoscenze e abilita' da acquisire: Il corso si propone di fornire agli studenti i concetti di base della struttura e funzione delle proteine​​, spettrometria di massa in proteomica e bioinformatica in materia di allineamenti di proteine ​​e predizione di struttura
Modalita' di esame: L'esame è in genere scritto e dura 1 ora e mezzo di lunghezza e. Il test è fatto di domande a risposta aperta su tutto il contenuto del corso. prevista anche attività seminariale e valutazione
Criteri di valutazione: l'obiettivo è quello di valutare la capacità degli studenti di impegnarsi criticamente con il materiale oggetto del corso e fornire un'interpretazione personale
Contenuti: CONCETTI DI BIOCHIMICA DI BASE

1) Concetti di base sulle proprietà generali degli amminoacidi, delle strutture secondarie, dei domini proteici, e dei fold comuni
2) Le forze di interazione nelle proteine, quanto meccanica e dinamica molecolare
3) Introduzione dei campi di forza in meccanica molecolare e le diverse forze di interazione di legame e non legame.
4) Il folding delle proteine da Anfisen alle teorie moderne: collasso idrofobico, la diffusione e la collisione, teoria del funnel e paradosso del Levinthal. Simulazioni in un modello HP
5) ripiegamento delle proteine nella cellula: proteine accessorie e meccanismo in eucarioti e procarioti: PDI, GroEL / GroES, heat shock. Breve introduzione di ER stress e misfolding di proteine, formazione di amiloide

SPETTROMETRIA DI MASSA IN PROTEOMICA

1) La spettrometria di massa MS: i principi di base delle tecniche di proteomica fino alla spettrometria di massa dell'era presente
2) Descrizione delle strumentazioni MS:
a. Sorgenti ESI e MALDI
b. Analizzatori di massa: Quadrupolo, diagramma di stabilità, equazioni Mathieu
c. Ion Trap 3D e lineare: Schema di stabilità e fasi nella frammentazione ed espulsione degli ioni
d. Time Of Flight e equazioni di traiettorie degli ioni
e. Principi di base dell’Orbitrap
3) Interpretazione Spettro di massa: rilevamento degli ioni e loro m/z, la distribuzione isotopica, accuratezza di massa, risoluzione, deconvoluzione e la determinazione dello stato di carica
4) le regole di frammentazione e le serie di ioniche
5) MS fingerprint e l'analisi dei dati di identificazione MS / MS
6) Interpretare uno spettro MS / MS: tecniche ed algoritmi implementati in Mascot e Sequest, PeptideProphet
7) Metodi parametrici e non parametrici, FDR, decoy set, clustering spettrale
8) Tecniche di quantificazione: labeling e tecniche label free
9) L'elaborazione dei segnali, analisi statistiche, la normalizzazione, Clustering e classificazione, Gene Set Enrichment Analysis (dell'ECGS), test ipergeometrico, design esperimento statistico

BIOINFORMATICA

1) Algoritmi di allineamento di sequenza: motivazione
2) Breve introduzione a temi e questioni irrisolte dall’analisi filogenetica per struttura e funzione delle proteine. Modelli evolutivi strutturali, fold e disordine nelle proteine
3) analisi Dot Plot, i repeat e gli inverse repeat
4) Punteggi di allineamento: casuali rispetto al modello di match per calcolare il punteggio di un allineamento
5) Matrici di sostituzione: PAM e BLOSUM
6) Algoritmi Locali (Smith e Waterman), globali (Needleman-Wunsch) e Freeshift
7) Algoritmi K-tuple: BLAST e FASTA per ricerche nelle banche dati, introduzione di punteggio grezzo, bitscore, e-value, algoritmo di BLAST e FASTA
8) confusion matrix e curve ROC
9) Allineamenti multipli: strategie del progressivo e dell’iterativo. CLUSTAL, introduzione di concetti di filogenesi molecolare, neighbor joining
10) Pattern e profili di sequenza
11) modelling strutturale: dal comparative modeling alle tecniche di riconoscimento del fold
12) Gene Ontology e predizione di funzione delle proteine
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: lezioni frontali e apprendimento attraverso esempi
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: materiale fornito a lezione. Diapositive delle lezioni
Testi di riferimento: