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a Ciclo Unico
Scuola di Medicina e Chirurgia
MEDICAL BIOTECHNOLOGIES
Insegnamento
PROTEOMICS AND BIOINFORMATICS
MEO2045677, A.A. 2017/18

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2017/18

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
MEDICAL BIOTECHNOLOGIES
ME1934, ordinamento 2012/13, A.A. 2017/18
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Curriculum MEDICAL BIOTECHNOLOGIES [002PD]
Crediti formativi 6.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese PROTEOMICS AND BIOINFORMATICS
Sito della struttura didattica https://www.medicinamolecolare.unipd.it
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Medicina Molecolare
Sito E-Learning https://elearning.unipd.it/medicinamolecolare/course/view.php?idnumber=2017-ME1934-002PD-2017-MEO2045677-N0
Obbligo di frequenza No
Lingua di erogazione INGLESE
Sede PADOVA
Corso singolo NON è possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta Insegnamento riservato SOLO agli iscritti al corso di MEDICAL BIOTECHNOLOGIES

Docenti
Responsabile STEFANO TOPPO BIO/10

Mutuazioni
Codice Insegnamento Responsabile Corso di studio
MEO2045677 PROTEOMICS AND BIOINFORMATICS STEFANO TOPPO ME1934

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline di base applicate alle biotecnologie BIO/10 6.0

Modalità di erogazione
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Organizzazione della didattica
Tipo ore Crediti Ore di
Corso
Ore Studio
Individuale
Turni
LEZIONE 6.0 48 102.0 Nessun turno

Calendario
Inizio attività didattiche 02/10/2017
Fine attività didattiche 19/01/2018

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
5 Commissione 2017/18 01/10/2017 30/09/2018 TOPPO STEFANO (Presidente)
LOREGIAN ARIANNA (Membro Effettivo)

Syllabus
Prerequisiti: è richiesta una buona conoscenza dell'inglese parlato e scritto
Conoscenze e abilita' da acquisire: Il corso si propone di fornire agli studenti i concetti di base della struttura e funzione delle proteine​​, spettrometria di massa in proteomica e bioinformatica in materia di allineamenti di proteine ​​e predizione di struttura
Modalita' di esame: L'esame è in genere scritto e dura 1 ora e mezzo di lunghezza e. Il test è fatto di domande a risposta aperta su tutto il contenuto del corso. prevista anche attività seminariale e valutazione
Criteri di valutazione: l'obiettivo è quello di valutare la capacità degli studenti di impegnarsi criticamente con il materiale oggetto del corso e fornire un'interpretazione personale
Contenuti: CONCETTI DI BIOCHIMICA DI BASE

1) Concetti di base sulle proprietà generali degli amminoacidi, delle strutture secondarie, dei domini proteici, e dei fold comuni
2) Le forze di interazione nelle proteine, quanto meccanica e dinamica molecolare
3) Introduzione dei campi di forza in meccanica molecolare e le diverse forze di interazione di legame e non legame.
4) Il folding delle proteine da Anfisen alle teorie moderne: collasso idrofobico, la diffusione e la collisione, teoria del funnel e paradosso del Levinthal. Simulazioni in un modello HP
5) ripiegamento delle proteine nella cellula: proteine accessorie e meccanismo in eucarioti e procarioti: PDI, GroEL / GroES, heat shock. Breve introduzione di ER stress e misfolding di proteine, formazione di amiloide

SPETTROMETRIA DI MASSA IN PROTEOMICA

1) La spettrometria di massa MS: i principi di base delle tecniche di proteomica fino alla spettrometria di massa dell'era presente
2) Descrizione delle strumentazioni MS:
a. Sorgenti ESI e MALDI
b. Analizzatori di massa: Quadrupolo, diagramma di stabilità, equazioni Mathieu
c. Ion Trap 3D e lineare: Schema di stabilità e fasi nella frammentazione ed espulsione degli ioni
d. Time Of Flight e equazioni di traiettorie degli ioni
e. Principi di base dell’Orbitrap
3) Interpretazione Spettro di massa: rilevamento degli ioni e loro m/z, la distribuzione isotopica, accuratezza di massa, risoluzione, deconvoluzione e la determinazione dello stato di carica
4) le regole di frammentazione e le serie di ioniche
5) MS fingerprint e l'analisi dei dati di identificazione MS / MS
6) Interpretare uno spettro MS / MS: tecniche ed algoritmi implementati in Mascot e Sequest, PeptideProphet
7) Metodi parametrici e non parametrici, FDR, decoy set, clustering spettrale
8) Tecniche di quantificazione: labeling e tecniche label free
9) L'elaborazione dei segnali, analisi statistiche, la normalizzazione, Clustering e classificazione, Gene Set Enrichment Analysis (dell'ECGS), test ipergeometrico, design esperimento statistico

BIOINFORMATICA

1) Algoritmi di allineamento di sequenza: motivazione
2) Breve introduzione a temi e questioni irrisolte dall’analisi filogenetica per struttura e funzione delle proteine. Modelli evolutivi strutturali, fold e disordine nelle proteine
3) analisi Dot Plot, i repeat e gli inverse repeat
4) Punteggi di allineamento: casuali rispetto al modello di match per calcolare il punteggio di un allineamento
5) Matrici di sostituzione: PAM e BLOSUM
6) Algoritmi Locali (Smith e Waterman), globali (Needleman-Wunsch) e Freeshift
7) Algoritmi K-tuple: BLAST e FASTA per ricerche nelle banche dati, introduzione di punteggio grezzo, bitscore, e-value, algoritmo di BLAST e FASTA
8) confusion matrix e curve ROC
9) Allineamenti multipli: strategie del progressivo e dell’iterativo. CLUSTAL, introduzione di concetti di filogenesi molecolare, neighbor joining
10) Pattern e profili di sequenza
11) modelling strutturale: dal comparative modeling alle tecniche di riconoscimento del fold
12) Gene Ontology e predizione di funzione delle proteine
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: lezioni frontali e apprendimento attraverso esempi
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: materiale fornito a lezione. Diapositive delle lezioni
Testi di riferimento: