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a Ciclo Unico
Scuola di Medicina e Chirurgia
PHARMACEUTICAL BIOTECHNOLOGIES - BIOTECNOLOGIE FARMACEUTICHE
Insegnamento
STRUCTURAL BIOCHEMISTRY
MEP5070480, A.A. 2017/18

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2017/18

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
PHARMACEUTICAL BIOTECHNOLOGIES - BIOTECNOLOGIE FARMACEUTICHE
ME2193, ordinamento 2015/16, A.A. 2017/18
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Crediti formativi 6.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese STRUCTURAL BIOCHEMISTRY
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Scienze del Farmaco (DSF)
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione INGLESE
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile PATRIZIA POLVERINO DE LAURETO BIO/10

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline biotecnologiche comuni BIO/10 6.0

Modalità di erogazione
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Organizzazione della didattica
Tipo ore Crediti Ore di
Corso
Ore Studio
Individuale
Turni
LEZIONE 6.0 48 102.0 Nessun turno

Calendario
Inizio attività didattiche 02/10/2017
Fine attività didattiche 19/01/2018

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
3 Commissione a.a. 2017/18 01/12/2017 30/09/2018 POLVERINO DE LAURETO PATRIZIA (Presidente)
SPOLAORE BARBARA (Membro Effettivo)
DE FILIPPIS VINCENZO (Supplente)

Syllabus
Prerequisiti: Non ci sono prerequisiti
Conoscenze e abilita' da acquisire: Questo corso si propone di fornire gli strumenti per comprendere i più importanti concetti nell’ambito della struttura e del folding di proteine a livello molecolare, così come di mostrare le tecniche più utili e moderne per determinare la struttura e la dinamica delle proteine.
Modalita' di esame: Esame orale
Criteri di valutazione: Sarà valutata la capacità dello studente di analizzare criticamente argomenti trattati a lezione.
Contenuti: La prima parte del corso riguarda lo studio delle proprietà chimiche e fisiche degli amminoacidi, peptidi e proteine. Specifiche lezioni sono dedicate al folding e unfolding delle proteine e alle tecniche per studiare la struttura e il ripiegamento delle proteine, come dicroismo circolare, fluorescenza, spettroscopia infrarossa in trasformata di Fourier e biocristallografia. Argomenti specifici riguardano le interazioni responsabili della struttura e stabilità delle proteine, dei meccanismi di riconoscimento molecolare e interazioni tra proteine. Sono discusse in dettaglio le proteine intrinsecamente disordinate (IDP) di recente scoperte e le proteine misfolded responsabili di gravi malattie. Vengono anche trattati argomenti quali il turnover e il meccanismo di proteolisi delle proteine. Specifiche classi di proteine come le proteine di membrana e proteine coinvolte nel trasporto sono infine analizzate in relazione alla loro struttura e dinamica.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Le lezioni sono presenatate con diapositive e presentazioni PPT. Talvolta brevi filmati sono presentati.
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: Il corso si basa su dispense (diapositive, powerpoint), articoli, monografie e recensioni distribuiti agli studenti, ma la consultazione di testi e libri consigliati è anche raccomandata.
Testi di riferimento:
  • C. Branden and J. Tooze, Introduction to Protein Structure. --: Zanichelli, Bologna, --. Cerca nel catalogo