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a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
BIOTECNOLOGIE INDUSTRIALI
Insegnamento
ANALISI DI MACROMOLECOLE
SCN1037554, A.A. 2017/18

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2017/18

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
BIOTECNOLOGIE INDUSTRIALI
SC1731, ordinamento 2014/15, A.A. 2017/18
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Crediti formativi 8.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese MACROMOLECULAR ANALYSIS
Sito della struttura didattica http://biotecnologie.scienze.unipd.it/2017/laurea_magistrale
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Biologia
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile ROBERTO BATTISTUTTA CHIM/11
Altri docenti DONATELLA CARBONERA BIO/10

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline biologiche BIO/10 4.0
CARATTERIZZANTE Discipline chimiche CHIM/11 4.0

Modalità di erogazione
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Organizzazione della didattica
Tipo ore Crediti Ore di
Corso
Ore Studio
Individuale
Turni
LABORATORIO 2.0 32 18.0 Nessun turno
LEZIONE 6.0 48 102.0 Nessun turno

Calendario
Inizio attività didattiche 02/10/2017
Fine attività didattiche 19/01/2018

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
5 ANALISI DI MACROMOLECOLE 2016-2017 01/10/2016 30/11/2017 BATTISTUTTA ROBERTO (Presidente)
CARBONERA DONATELLA (Membro Effettivo)
BELLANDA MASSIMO (Supplente)

Syllabus
Prerequisiti: Nozioni di base dei corsi di matematica, fisica e biochimica.
Conoscenze e abilita' da acquisire: Il corso fornisce gli elementi culturali di base per l’indagine del rapporto struttura-funzione delle proteine, degli acidi nucleici e di loro complessi, alla comprensione dei processi naturali. Saranno illustrate le principali metodiche per la purificazione e caratterizzazione delle proteine, incluse tecniche spettroscopiche convenzionali ed avanzate.
Modalita' di esame: Parte A
Esame Scritto con domande aperte ed esercizi numerici
Parte B
Esame Orale

Valutazione delle relazioni relative alle esperienze di laboratorio
Criteri di valutazione: Capacità di individuare, ed impiegare in modo corretto, i metodi di indagine, tra quelli forniti nell'ambito del corso, adatti a risolvere problemi relativi alla purificazione e all'indagine strutturale e funzionale di macromolecole.
Capacità nel presentare, razionalizzare e discutere i dati relativi all'esperienza di laboratorio.
Contenuti: Parte A
Il corso si articola nella descrizione di approcci e di tecniche biochimiche e biofisiche utilizzate nello studio di Proteine, sia solubili che di membrana, e di Acidi nucleici secondo lo schema seguente:
-Spettroscopie ottiche di assorbimento UV-Visibile e di emissione, applicate allo studio di proteine, cofattori, coenzimi, metalloproteine e nucleotidi.
Applicazioni in risoluzione temporale per lo studio di cinetiche enzimatiche, di reazioni a trasferimento elettronico in proteine re-dox e in particolare in fotosintesi.
- Tecniche che utilizzano sonde fluorescenti: Fluorescenza e quenching di fluorescenza, Anisotropia di fluorescenza, Energy transfer e FRET (Fluorescence Resonance Energy Transfer),imaging,immunofluorescenza; FRAP.
- Dicroismo circolare e sue applicazioni nello studio conformazionale di proteine. Determinazione della struttura proteica secondaria, determinazione di variazioni strutturali indotte (per ex. da pH, calore, solvente) nelle proteine; Studi di Folding/unfolding proteico; Studi di ligand binding; interazioni proteina-proteina; proteina acidi nucleici.

Parte B
-Introduzione ai concetti base della purificazione di proteine.
-Principi delle tecniche cromatografiche applicate alle proteine: equazione di van Deemter e concetti di efficienza, selettività e risoluzione.
-Tecniche di separazione basate sull’attività delle macromolecole: cromatografia di affinità.
-Tecniche di separazione basate sulle dimensioni: cromatografia ad esclusione dimensionale (SEC).
-Tecniche di separazione basate sulla carica: scambio anionico e cationico, scambiatori deboli e forti.
-Tecniche di separazione basate sulla idrofobicità: interazione idrofobica e fase inversa.
-Stabilità proteica: analisi della stabilità conformazionale delle proteine; forze che stabilizzano la struttura proteica; termodinamica dell’equilibrio nativo/denaturato per una struttura proteica.
-Metodi per la caratterizzazione termodinamica delle proteine: concetti base di biocalorimetria DSC e ITC. Studio delle proprietà idrodinamiche e d’aggregazione in soluzione mediante Light Scattering statico e dinamico.
-Esempi significativi di purificazioni e caratterizzazioni mediante biocalorimetria e Light Scattering di proteine.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Lezioni frontali con ausilio di slides, fornite anche come materiale di studio.
Esperienza di laboratorio da individuare volta per volta
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: Materiale fornito dai docenti: slides di lezione, reviews, articoli scientifici pertinenti agli argomenti trattati, dispense di laboratorio.
Testi di riferimento:
  • Cantor and Schimmel, BIOPHYSICAL CHEMISTRY PartII Techniques for the study of biological structure and function. New York: Freenan and Company, --. Cerca nel catalogo