Corsi di Laurea Corsi di Laurea Magistrale Corsi di Laurea Magistrale
a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
BIOLOGIA
Insegnamento
BIOCHIMICA 1
SCP4067771, A.A. 2018/19

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2018/19

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea in
BIOLOGIA
SC1165, ordinamento 2008/09, A.A. 2018/19
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Crediti formativi 7.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese BIOCHEMISTRY I
Sito della struttura didattica http://biologia.scienze.unipd.it/2018/laurea
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Biologia
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA

Docenti
Responsabile MARISA BRINI BIO/10
Altri docenti ELENA ZIVIANI BIO/10

Corso integrato di appartenenza
Codice Insegnamento Responsabile
SCP4067770 BIOCHIMICA MARISA BRINI

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
BASE Discipline biologiche BIO/10 7.0

Modalità di erogazione
Periodo di erogazione Secondo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Organizzazione della didattica
Tipo ore Crediti Ore di
Corso
Ore Studio
Individuale
Turni
LABORATORIO 1.0 16 9.0 3
LEZIONE 6.0 48 102.0 Nessun turno

Calendario
Inizio attività didattiche 25/02/2019
Fine attività didattiche 14/06/2019

Syllabus

Caratteristiche comuni al Corso Integrato

Prerequisiti: Conoscenza di base di chimica inorganica e chimica organica
Conoscenze e abilita' da acquisire: Lo studente acquisisce una conoscenza approfondita del metabolismo
cellulare (collegato anche a quello a livello dell'intero organismo) e delle basi necessarie per poter affrontare i corsi di biologia cellulare e di fisiologia.
Modalita' di esame: Prova scritta, con domande a scelta multipla e con domande aperte
Criteri di valutazione: Il livello di comprensione e acquisizione delle informazioni fornite durante il corso (con integrazione dai libri di testo)

Caratteristiche proprie del modulo

Contenuti: Proteine (2 CFU, 16 ore). Struttura e proprietà generali degli aminoacidi. Classificazione degli amminoacidi. Amminoacidi modificati. Peptidi: legame peptidico, proprietà dei polipeptidi, peptidi di interesse biologico. Gerarchia strutturale delle proteine. Struttura primaria: importanza evolutiva, struttura tridimensionale delle proteine. Struttura secondaria: schemi regolari di ripiegamento, grafici di Ramachandran, proteine fibrose (fibroina, cheratina, collagene, elastina). Strutture supersecondarie. Struttura terziaria. Proteine globulari. Domini strutturali e rapporto struttura e funzione. Denaturazione. Dinamica molecolare delle proteine globulari. Predizione della struttura secondaria e relazione fra sequenza aminoacidica e struttura tridimensionale. Ripiegamento proteico.Struttura quaternaria.

Proteine deputate al trasporto dell’ossigeno (0,75 CFU, 6 ore). Emoproteine : mioglobina ed emoglobina. Allosteria e meccanismi di legame cooperativo. Effettori allosterici eterotropici.

Proteine enzimatiche (1 CFU, 8 ore). Catalisi e cinetica enzimatica. Analisi di Michaelis-Menten. Significato e determinazione di Km e kcat. Profilo energetico di una reazione enzimatica. Effetto del pH nella catalisi enzimatica. Regolazione dell’attività enzimatica: inibizione, regolazione allosterica, regolazione per modificazione covalente, attivazione proteolitica. Meccanismi molecolari. Ruolo dei coenzimi e degli ioni metallici. Esempi di meccanismi catalitici : proteasi seriniche.

Carboidrati (0,75 CFU, 6 ore). Monosaccaridi, disaccaridi e derivati. Oligosaccaridi. Polisaccaridi. Omo- ed etero-polisaccaridi. Glicoproteine e glicolipidi. Struttura e funzione.

Nucleotidi e Acidi nucleici (0,25 CFU, 4 ore). Nucleotidi e legame fosfodiesterico. La natura degli acidi nucleici : DNA e RNA. Significato ed importanza della struttura primaria. Struttura secondaria del DNA: eliche A, B, Z. Denaturazione del DNA. Struttura tridimensionale dell’ RNA.

Lipidi e membrane (1 CFU, 8 ore). Struttura e proprietà dei lipidi (acidi grassi, triacilgliceroli, cere). Lipidi di membrana (glicerolfosfolipidi, sfingolipidi, glicosfingolipidi, colesterolo). Vitamine liposolubili. Struttura e proprietà delle membrane. Fluidità e asimmetria delle membrane. Proteine di membrana e loro struttura. Cenni sui meccanismi di trasporto.

Biosegnalazione (0,25 CFU, 4 ore). Esempi di meccanismi molecolari di trasduzione del segnale.

Esercitazioni (1 CFU, 16 hours): - spettro di assorbimento del flavin mononucleotide (FMN) nelle forme ossidata e ridotta- determinazione della concentrazione proteica con il metodo del biureto- determinazione dei valori di Km e vmax dell'enzima lattato deidrogenasi (LDH)-
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: 48 ore di lezioni frontali e 16 ore di esperienze di laboratorio
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: Le diapositive utilizzate a lezione sono disponibili su piattaforma Moodle (https://elearning.unipd.it/biologia/)

Si raccomanda l'utilizzo di testi di riferimento
Testi di riferimento:
  • RH Garret; CM Grisham, Biochimica. --: Piccin, --.
  • D.L. Nelson, M.M.Cox, I principi di Biochimica di Lehninger. --: Zanichelli, --. Cerca nel catalogo
  • J.N. Berg,,J.M. Berg, , J.L. Tymoczko, L. Stryer., Biochimica. --: Zanichelli, --. Cerca nel catalogo
  • D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt., Fondamenti di Biochimica. --: Zanichelli, --. Cerca nel catalogo

Didattica innovativa: Strategie di insegnamento e apprendimento previste
  • Questioning
  • Files e pagine caricati online (pagine web, Moodle, ...)

Didattica innovativa: Software o applicazioni utilizzati
  • Moodle (files, quiz, workshop, ...)

Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile
Salute e Benessere