CENDRON LAURA

Recapiti
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Struttura Dipartimento di Biologia
Telefono 0498276339
Qualifica Ricercatore universitario confermato
Settore scientifico BIO/10 - BIOCHIMICA
Rubrica di Ateneo  Visualizza
 

Orario di ricevimento
Martedì dalle 14:00 alle 15:00 area di ricerca, sesto piano sud (stanza 55)
(aggiornato il 14/05/2014 15:30)

Proposte di tesi
DISPONIBILI POSTI DI INTERNATO PER TESI DI LAUREA MAGISTRALE IN AMBITO BIOCHIMICO/STRUTTURALE.

LE PRINCIPALI LINEE DI RICERCA IN CUI IL LABORATORIO DI BIOLOGIA STRUTTURALE E' IMPEGNATO SONO I SEGUENTI:

1. PROGETTO DI RICERCA FINALIZZATO ALLA CARATTERIZZAZIONE STRUTTURALE E FUNZIONALE DI PROTEINE CHE CONFERISCONO RESISTENZA A NUMEROSI CEPPI BATTERICI GRAM-NEGATIVI. IN PARTICOLARE, IL PROGETTO PREVEDE LO STUDIO DI COMPLESSI ENZIMA-INIBITORE DI SVARIATE BETA-LATTAMASI IN COMPLESSO CON COMPOSTI SELEZIONATI MEDIANTE SCREENING IN SILICO E VALIDATI IN VITRO ED E' FINALIZZATO A DESCRIVERE LA MODALITA' DI LEGAME E STABILIRE QUALI SIANO LE INTERAZIONI
CHIAVE NELL'INIBIZIONE ESERCITATA DA TALI COMPOSTI. IN PARALLELO UNA NUOVA E PIU' AMPLIA LINEA D'AZIONE VERTE SULLO SVILUPPO DI COMPOSTI IN GRADO DI INIBIRE LA RISPOSTA SOS NEI BATTERI E CONTRASTARE IN QUESTO MODO PIU' IN GENERALE I MECCANISMI DI RESISTENZA BATTERICA.

2. CARATTERIZZAZIONE STRUTTURALE DI ENZIMI DI INTERESSE IN AMBITO BIOTECNOLOGICO. IN PARTICOLARE SARA' DATO AMPIO RILIEVO ALLA CARATTERIZZAZIONE DI ENZIMI CON ATTIVITA' TIPO ENE-REDUTTASI, FMN DIPENDENTI. IL PROGETTO E' SVOLTO IN COLLABORAZIONE CON IL GRUPPO DI RICERCA DELLA PROF. E. BERGANTINO.

3. CARATTERIZZAZIONE DI PROTEINE COINVOLTE NELLA VEICOLAZIONE DI FARMACI E DI COMPLESSI PROTEINA BERSAGLIO -FARMACO. IL PROGETTO E' SVOLTO IN COLLABORAZIONE CON IL GRUPPO DI RICERCA DEL DR. A. ANGELINI.

Curriculum Vitae
During her scientific carrier she developed her competence in the field of Biocrystallography. In particular, in the first years as a PostDoc, she focused her interests on the elucidation of the structure of several H. pylori proteins, either involved in the bacterial pathogenesis, chronic colonization of the human stomach or part of the secretion machinery that the bacterium has developed to secrete virulence factors (CagA major toxin and peptidoglycan). In this context, she contributed to the determination of the structure of the following H. pylori proteins: CagZ, CagS, CagD, HpYbgC, HpTenA, HpYceI, AhpC, SodB, HpPgdA and HpRfaD (HP0859), CeuE (HP1561) and lipocalin HP1028.
She has solved the structure of new enzymes involved in the uric acid degradation pathway and purines metabolism. Human transthyretin (TTR), a protein involved in the pathogenesis of amyloidosis, was one of the subjects of her studies. Indeed she characterized the structure of different amyloidogenic mutants at neutral and acidic pH, to investigate their structural alterations.
More recently, she has been involved in the characterization of three enzymes with a key role in the maturation of the [FeFe]-hydrogenase catalytic core, that resulted in the first description of HydF maturase at the molecular level, and a "Young-Scientist grant" (2011) to support an independent research in this field as well as the salary of the investigator.
Robust skills in the techniques necessary to express and purify recombinant proteins for structural and functional studies have been achieved by the project coordinator. In particular, rational design of constructs suitable for structural studies, multi-tagging strategies, refolding, cross-linking, mutagenesis and Seleno-Methionine incorporation as well as in solution spectroscopies define the fundamental knowledge to guarantee the efficacy of the proposed project.
On 2012, she got a permanent position as Assistant Professor at the Dipartment of Biology, University of Padua, as Biochemist (BIO10).



Insegnamenti dell'AA 2017/18
Corso di studio (?) Curr. Codice Insegnamento CFU Anno Periodo Lingua Responsabile
SC1175 COMUNE SCO2045313 BIOCHIMICA STRUTTURALE E BIOFISICA
Info e programma immatricolati A.A. 2016/17
Attuale A.A. 2017/18
8 II Primo
semestre
ITA LAURA CENDRON