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a Ciclo Unico
MEDICINA E CHIRURGIA
MEDICINA E CHIRURGIA
Insegnamento
STRUTTURA E FUNZIONE DELLE PROTEINE
MEN1038624, A.A. 2013/14

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2012/13

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Laurea magistrale ciclo unico 6 anni in
MEDICINA E CHIRURGIA
ME1727, ordinamento 2009/10, A.A. 2013/14
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Curriculum Percorso Comune
Crediti formativi 4.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese PROTEIN STRUCTURE AND FUNCTION
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Medicina (DIMED)
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA
Corso singolo NON è possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile FULVIO URSINI BIO/10
Altri docenti STEFANO TOPPO BIO/10

Mutuante
Codice Insegnamento Responsabile Corso di studio
MEN1038624 STRUTTURA E FUNZIONE DELLE PROTEINE FULVIO URSINI ME1726

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
AFFINE/INTEGRATIVA Attività formative affini o integrative BIO/10 4.0

Organizzazione dell'insegnamento
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso II Anno
Modalità di erogazione frontale

Tipo ore Crediti Ore di
didattica
assistita
Ore Studio
Individuale
LEZIONE 4.0 40 60.0

Calendario
Inizio attività didattiche 01/10/2013
Fine attività didattiche 25/01/2014
Visualizza il calendario delle lezioni Lezioni 2019/20 Ord.2015

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
1 STRUTTURA E FUNZIONE DELLE PROTEINE - COMMISSIONE D'ESAME A.A. 2013/2014 01/10/2013 30/09/2017 URSINI FULVIO (Presidente)
TOPPO STEFANO (Membro Effettivo)

Syllabus
Prerequisiti: nessun prerequisito particolare ma preferibile una buona conoscenza dell'inglese parlato e scritto
Conoscenze e abilita' da acquisire: Il corso si propone di fornire agli studenti i concetti di base della struttura e funzione delle proteine​​ e la conoscenza delle più avanzate tecnologie di spettrometria di massa in proteomica
Modalita' di esame: L'esame è in genere scritto e dura 1 ora e mezzo di lunghezza e. Il test è fatto di domande a risposta aperta su tutto il contenuto del corso. prevista anche attività seminariale e valutazione
Criteri di valutazione: l'obiettivo è quello di valutare la capacità degli studenti di impegnarsi criticamente con il materiale oggetto del corso e fornire un'interpretazione personale
Contenuti: CONCETTI DI BIOCHIMICA DI BASE
1) Concetti di base sulle proprietà generali degli amminoacidi, delle strutture secondarie, dei domini proteici, e dei fold comuni
2) Le forze di interazione nelle proteine, quanto meccanica e dinamica molecolare
3) Introduzione dei campi di forza in meccanica molecolare e le diverse forze di interazione di legame e non legame.
4) Il folding delle proteine da Anfisen alle teorie moderne: collasso idrofobico, la diffusione e la collisione, teoria del funnel e paradosso del Levinthal. Simulazioni in un modello HP
5) ripiegamento delle proteine nella cellula: proteine accessorie e meccanismo in eucarioti e procarioti: PDI, GroEL / GroES, heat shock. Breve introduzione di ER stress e misfolding di proteine, formazione di amiloide
SPETTROMETRIA DI MASSA IN PROTEOMICA
1) La spettrometria di massa MS: i principi di base delle tecniche di proteomica fino alla spettrometria di massa dell'era presente
2) Descrizione delle strumentazioni MS:
a. Sorgenti ESI e MALDI
b. Analizzatori di massa: Quadrupolo, diagramma di stabilità, equazioni Mathieu
c. Ion Trap 3D e lineare: Schema di stabilità e fasi nella frammentazione ed espulsione degli ioni
d. Time Of Flight e equazioni di traiettorie degli ioni
e. Principi di base dell’Orbitrap
3) Interpretazione Spettro di massa: rilevamento degli ioni e loro m/z, la distribuzione isotopica, accuratezza di massa, risoluzione, deconvoluzione e la determinazione dello stato di carica
4) le regole di frammentazione e le serie di ioniche
5) MS fingerprint e l'analisi dei dati di identificazione MS / MS
6) Interpretare uno spettro MS / MS: tecniche ed algoritmi implementati in Mascot e Sequest, PeptideProphet
7) Metodi parametrici e non parametrici, FDR, decoy set, clustering spettrale
8) Tecniche di quantificazione: labeling e tecniche label free
9) L'elaborazione dei segnali, analisi statistiche, la normalizzazione, Clustering e classificazione, Gene Set Enrichment Analysis (dell'ECGS), test ipergeometrico, design esperimento statistico
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: lezioni frontali e apprendimento attraverso la preparazione di journal club
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: materiale fornito a lezione. Diapositive delle lezioni
Testi di riferimento: