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a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
BIOLOGIA MOLECOLARE
Insegnamento
BIOCHIMICA STRUTTURALE E BIOFISICA
SCO2045313, A.A. 2018/19

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2017/18

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
BIOLOGIA MOLECOLARE
SC1175, ordinamento 2008/09, A.A. 2018/19
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Curriculum Percorso Comune
Crediti formativi 8.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese STRUCTURAL BIOCHEMISTRY AND BIOPHYSICS
Sito della struttura didattica http://biologiamolecolare.scienze.unipd.it/2018/laurea_magistrale_biologiamolecolare_2008
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Biologia
Sito E-Learning https://elearning.unipd.it/biologia/course/view.php?idnumber=2018-SC1175-000ZZ-2017-SCO2045313-N0
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile LAURA CENDRON BIO/10
Altri docenti LUIGI BUBACCO BIO/09

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline del settore biomedico BIO/09 3.0
CARATTERIZZANTE Discipline del settore biomolecolare BIO/10 5.0

Organizzazione dell'insegnamento
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso II Anno
Modalità di erogazione frontale

Tipo ore Crediti Ore di
didattica
assistita
Ore Studio
Individuale
LABORATORIO 1.0 16 9.0
LEZIONE 7.0 56 119.0

Calendario
Inizio attività didattiche 01/10/2018
Fine attività didattiche 18/01/2019

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
7 BIOCHIMICA STRUTTURALE E BIOFISICA 2018-2019 01/10/2018 30/11/2019 CENDRON LAURA (Presidente)
BUBACCO LUIGI (Membro Effettivo)
ZANOTTI GIUSEPPE (Supplente)
6 BIOCHIMICA STRUTTURALE E BIOFISICA 2017/2018 01/10/2017 25/11/2018 CENDRON LAURA (Presidente)
BUBACCO LUIGI (Membro Effettivo)
ZANOTTI GIUSEPPE (Supplente)

Syllabus
Prerequisiti: Concetti base di Biochimica. Conoscenze di base di Matematica e Fisica generale.
Conoscenze e abilita' da acquisire: Il corso si propone di fornire allo studente le conoscenze di base in ambito Biochimico e Biofisico utili a comprendere ed affrontare tematiche e quesiti di tipo strutturale inerenti l'attività e la correlazione struttura-funzione di macromolecole e di sistemi sovramolecolari.

Le conoscenze che il corso si propone di trasmettere allo studente riguardano:
1. Basi concettuali per la descrizione dell’interazione luce materia.
2. Spettroscopie ad alta energia: scattering, diffrazione ed assorbimento
3. Spettroscopie magnetiche elettroniche e nucleari, (dal dato al modello strutturale)
4. La variabile tempo nella spettroscopia dei sistemi biologici
Le abilità che lo studente sarà in grado di affinare sono le seguenti:
1) l'uso della terminologia scientifica appropriata
2) l'analisi critica di lavori scientifici in ambito strutturale (biochimico/biofisico)
3) la capacità di sintesi e l'autonomia di giudizio
Modalita' di esame: Esame scritto a domande aperte e chiuse inerenti ognuno dei due moduli, sia di carattere generale che inerenti conoscenze specifiche.
Criteri di valutazione: I criteri con cui verrà effettuata la verifica delle conoscenze acquisite sono:
1) comprensione degli argomenti trattati e completezza delle conoscenze acquisite;
3) capacità critica di collegamento delle conoscenze acquisite;
4) capacità di sintesi;
5) appropriatezza della terminologia utilizzata.
Contenuti: Il corso si articolerà su due linee parallele. La prima verterà sulla comprensione dei principi alla base gli strumenti usati nella biofisica per lo studio della struttura e della funzione delle macromolecole, dei sistemi sovramolecolari e delle cellule. Nella seconda saranno identificati tre paradigmi di studio del sistema sensoriale, descritti nella letteratura recente, in cui gli strumenti Biofisici discussi hanno permesso di comprendere la relazione tra struttura e funzione.

Prima parte del corso:
- Cristallografia a raggi X
1.Cristalli. Reticolo matematico, simmetrie nei cristalli, sistemi cristallini, gruppi punto e gruppi spaziali.
2. Metodi di cristallizzazione di proteine.
3. La produzione dei raggi X
4. Introduzione di alcuni strumenti matematici (cenni alle trasformate di Fourier)
5. Diffrazione dei raggi X (onde, interferenza, diffrazione di un reticolo)
6. Diffrazione dei raggi X nel caso di un cristallo; la legge di Bragg, lo spettro di diffrazione ed il concetto di risoluzione
7. Misura dei dati di diffrazione ed elaborazione
8. Dai dati al modello tridimensionale
9. Approfondimento: Risoluzione del problema della fase nel caso di macromolecole; metodi MIR, MR e MAD
10. Affinamento delle strutture macromolecolari. Indice cristallografico R. Analisi ed utilizzo dei dati strutturali;
- Diffrazione di elettroni e neutroni (cenni e applicazioni);
- Cenni a tecniche di microscopia a media ed alta risoluzione;
- Tecniche EXAFS, EPR ed NMR;
- Esempi di utilizzo di tecniche biofisiche per risolvere quesiti di carattere generale o in progetti scientifici a carattere tecnologico/applicativo.

Seconda parte del corso:
- La percezione visiva e le basi molecolari della fotopercezione
- Molecole coinvolte nella meccano-percezione e ruolo nella percezione tattile
- Basi molecolari della chemio-percezione nel sitema gustativo e olfattivo.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Il corso prevede delle lezioni frontali e delle esercitazioni pratiche.
Discussioni aperte, di gruppo, sugli argomenti trattati, momenti di confronto e revisione saranno parte integrante del corso.

In particolare verranno proposte:
1) lezioni d'aula con ausilio di slides e video;
2) esercitazioni in laboratorio inerenti i metodi di cristallizzazione;
3) esercitazioni da svolgersi nell’aula di informatica, comprendenti la visualizzazione e interpretazione di mappe di densità elettronica, svolte allo scopo di apprendere:
- come determinare la struttura di una proteina a partire dai dati di diffrazione;
- come analizzare ed interpretare mappe di densità elettronica, analizzare strutture proteiche, visualizzare proprietà e caratteristiche di interesse;
4) analisi di lavori scientifici di tipico biofisico/biochimico strutturale al fine di comprendere la tipologia di approccio e le informazioni che possono essere ottenute.

Discussioni di gruppo saranno proposte al fine di stimolare l'apprendimento critico e partecipe, in particolare in occasione della presentazione di "case studies".
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: Verranno fornite:
1) slides del corso rese disponibili attraverso la piattaforma Moodle (e-learning: https://elearning.unipd.it/cmela/);
2) una dispensa per parte delle lezioni inerenti gli studi Strutturali mediante raggi X;
3) articoli, reviews, tutorials (in Moodle) per approfondimento di alcuni concetti ed argomenti trattati.
Testi di riferimento:
  • Campbell, Biophysical Techniques. --: Oxford University Press, 2012. Cerca nel catalogo
  • David Sheehan, Physical Biochemistry: Principles and Applications. --: John Wiley & Sons, 2009. Cerca nel catalogo
  • Gordon G. Hammes,Sharon Hammes-Schiffer, Physical Chemistry for the Biological Sciences. --: John Wiley & Sons, 2015. Cerca nel catalogo
  • Bernhard Rupp, Biomolecular crystallography: principles, practice and applications to structural biology. --: Garland Science, Taylor & Francis Group, 2010. Cerca nel catalogo

Didattica innovativa: Strategie di insegnamento e apprendimento previste
  • Lecturing
  • Laboratory
  • Problem based learning
  • Case study
  • Interactive lecturing
  • Utilizzo di video disponibili online o realizzati
  • Files e pagine caricati online (pagine web, Moodle, ...)

Didattica innovativa: Software o applicazioni utilizzati
  • Moodle (files, quiz, workshop, ...)

Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile
Industria, innovazione e infrastrutture