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a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
BIOTECNOLOGIE INDUSTRIALI
Insegnamento
ANALISI DI MACROMOLECOLE
SCN1037554, A.A. 2018/19

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2018/19

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
BIOTECNOLOGIE INDUSTRIALI
SC1731, ordinamento 2014/15, A.A. 2018/19
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Crediti formativi 8.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese MACROMOLECULAR ANALYSIS
Sito della struttura didattica http://biotecnologie.scienze.unipd.it/2018/laurea_magistrale
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Biologia
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile DONATELLA CARBONERA CHIM/02
Altri docenti ROBERTO BATTISTUTTA CHIM/06

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline biologiche BIO/10 4.0
CARATTERIZZANTE Discipline chimiche CHIM/11 4.0

Organizzazione dell'insegnamento
Periodo di erogazione Primo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Tipo ore Crediti Ore di
didattica
assistita
Ore Studio
Individuale
LABORATORIO 2.0 32 18.0
LEZIONE 6.0 48 102.0

Calendario
Inizio attività didattiche 01/10/2018
Fine attività didattiche 18/01/2019

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
7 ANALISI DI MACROMOLECOLE 2018-2019 01/10/2018 30/11/2019 CARBONERA DONATELLA (Presidente)
BATTISTUTTA ROBERTO (Membro Effettivo)
6 ANALISI DI MACROMOLECOLE 2017/2018 01/10/2017 25/11/2018 BATTISTUTTA ROBERTO (Presidente)
CARBONERA DONATELLA (Membro Effettivo)
BELLANDA MASSIMO (Supplente)

Syllabus
Prerequisiti: Nozioni di base dei corsi di matematica, fisica e biochimica.
Conoscenze e abilita' da acquisire: Il corso fornisce gli elementi culturali di base per l’indagine del rapporto struttura-funzione delle proteine, degli acidi nucleici e di loro complessi, alla comprensione dei processi naturali. Saranno illustrate le principali metodiche per la purificazione e caratterizzazione delle proteine, incluse tecniche spettroscopiche convenzionali ed avanzate.
Modalita' di esame: Parte A
Esame Scritto con domande aperte ed esercizi numerici
Parte B
Discussione orale su tematiche della disciplina.

Valutazione delle relazioni relative alle esperienze di laboratorio

La valutazione è pesata sull'esame scritto/orale, per il 75% e sulle relazioni di laboratorio per il 25%. Il voto finale è la media degli esiti relativi alle due parti, A e B
Criteri di valutazione: Capacità di individuare, ed impiegare in modo corretto, i metodi di indagine, tra quelli forniti nell'ambito del corso, adatti a risolvere problemi relativi alla purificazione e all'indagine strutturale e funzionale di macromolecole.
Capacità nel presentare, razionalizzare e discutere i dati relativi all'esperienza di laboratorio.
Lo studente verrà valutato in base al livello di apprendimento, alla consapevolezza, alla capacità di riflessione e alla capacità critica pertinenti alle competenze specifiche della disciplina.
Contenuti: Parte A
Il corso si articola nella descrizione di approcci e di tecniche biochimiche e biofisiche utilizzate nello studio di Proteine, sia solubili che di membrana, e di Acidi nucleici secondo lo schema seguente:
-Spettroscopie ottiche di assorbimento UV-Visibile e di emissione, applicate allo studio di proteine, cofattori, coenzimi, metalloproteine e nucleotidi.
Applicazioni in risoluzione temporale per lo studio di cinetiche enzimatiche, di reazioni a trasferimento elettronico in proteine re-dox e in particolare in fotosintesi.
- Tecniche che utilizzano sonde fluorescenti: Fluorescenza e quenching di fluorescenza, Anisotropia di fluorescenza, Energy transfer e FRET (Fluorescence Resonance Energy Transfer), imaging, immunofluorescenza; FRAP.
- Dicroismo circolare e sue applicazioni nello studio conformazionale di proteine. Determinazione della struttura proteica secondaria, determinazione di variazioni strutturali indotte (per ex. da pH, calore, solvente) nelle proteine; Studi di Folding/unfolding proteico; Studi di ligand binding; interazioni proteina-proteina; proteina acidi nucleici.

Parte B
-Introduzione ai concetti base della purificazione di proteine.
-Principi delle tecniche cromatografiche applicate alle proteine: equazione di van Deemter e concetti di efficienza, selettività e risoluzione.
-Tecniche di separazione basate sull’attività delle macromolecole: cromatografia di affinità.
-Tecniche di separazione basate sulle dimensioni: cromatografia ad esclusione dimensionale (SEC).
-Tecniche di separazione basate sulla carica: scambio anionico e cationico, scambiatori deboli e forti.
-Tecniche di separazione basate sulla idrofobicità: interazione idrofobica e fase inversa.
-Stabilità proteica: analisi della stabilità conformazionale delle proteine; forze che stabilizzano la struttura proteica; termodinamica dell’equilibrio nativo/denaturato per una struttura proteica.
-Metodi per la caratterizzazione termodinamica delle proteine: concetti base di biocalorimetria DSC e ITC. Studio delle proprietà idrodinamiche e d’aggregazione in soluzione mediante Light Scattering statico e dinamico.
-Esempi significativi di purificazioni e caratterizzazioni mediante biocalorimetria e Light Scattering di proteine.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Lezioni frontali con ausilio di slides, fornite anche come materiale di studio.
Esperienza di laboratorio da individuare volta per volta
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: Materiale fornito dai docenti: slides di lezione, reviews, articoli scientifici pertinenti agli argomenti trattati, dispense di laboratorio.
Testi di riferimento:
  • Cantor and Schimmel, BIOPHYSICAL CHEMISTRY PartII Techniques for the study of biological structure and function. New York: Freenan and Company, --. Cerca nel catalogo

Didattica innovativa: Strategie di insegnamento e apprendimento previste
  • Problem based learning