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a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
BIOTECNOLOGIE INDUSTRIALI
Insegnamento
STRUTTURE DI PROTEINE
SCN1037636, A.A. 2018/19

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2018/19

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
BIOTECNOLOGIE INDUSTRIALI
SC1731, ordinamento 2014/15, A.A. 2018/19
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Crediti formativi 8.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese PROTEIN STRUCTURE
Sito della struttura didattica http://biotecnologie.scienze.unipd.it/2018/laurea_magistrale
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Biologia
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile STEFANO MAMMI CHIM/04
Altri docenti ROBERTO BATTISTUTTA CHIM/06

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline chimiche CHIM/05 4.0
CARATTERIZZANTE Discipline chimiche CHIM/11 4.0

Organizzazione dell'insegnamento
Periodo di erogazione Secondo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Tipo ore Crediti Ore di
didattica
assistita
Ore Studio
Individuale
LABORATORIO 1.0 16 9.0
LEZIONE 7.0 56 119.0

Calendario
Inizio attività didattiche 25/02/2019
Fine attività didattiche 14/06/2019
Visualizza il calendario delle lezioni Lezioni 2019/20 Ord.2014

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
7 STRUTTURE DI PROTEINE 2018-2019 01/10/2018 30/11/2019 MAMMI STEFANO (Presidente)
BATTISTUTTA ROBERTO (Membro Effettivo)
BELLANDA MASSIMO (Supplente)
6 STRUTTURE DI PROTEINE 2017/2018 01/10/2017 25/11/2018 MAMMI STEFANO (Presidente)
BATTISTUTTA ROBERTO (Membro Effettivo)
BELLANDA MASSIMO (Supplente)

Syllabus
Prerequisiti: Nessuno in più rispetto ai requisiti di ammissione al Corso di Laurea Magistrale.
Conoscenze e abilita' da acquisire: Il corso descrive le moderne metodologie per la determinazione della struttura atomica tridimensionale delle piccole molecole, organiche ed inorganiche, e delle macromolecole biologiche mediante diffrazione di raggi X su cristallo singolo. Oltre ai concetti base della diffrazione e della risoluzione della struttura molecolare, particolare rilievo verrà dato ai più recenti ed avanzati sviluppi delle tecniche cristallografiche, applicate principalmente allo studio delle macromolecole biologiche. Il corso sarà arricchito con esempi di determinazione di strutture di particolare interesse e con la presentazione ed analisi di articoli recenti su aspetti avanzati della cristallografia.
NMR: Questa parte dell’insegnamento illustra i metodi sperimentali e le applicazioni pratiche della spettroscopia NMR per determinare la struttura in soluzione di peptidi e proteine. Saranno anche trattati i metodi di calcolo utili per l'interpretazione dei dati sperimentali. Durante il laboratorio sperimentale gli studenti utilizzeranno programmi per l'analisi di spettri bi- e tri-dimensionali.
Modalita' di esame: La prova scritta è composta da 7-8 domande aperte per un totale di 60 punti, e di 6 domande chiuse da 1 punto ciascuna. Il voto è la metà del punteggio conseguito.
La prova orale consisterà in una discussione guidata su argomenti inerenti il programma dell'insegnamento.
La votazione finale è la media delle votazioni conseguite nelle due prove.
Criteri di valutazione: Sarà valutata l'acquisizione delle conoscenze e delle abilità relative ai contenuti descritti oltre.
Contenuti: NMR:
1. Richiami ai principi di base dell'NMR: chemical shift, accoppiamento scalare, accoppiamento dipolare, effetto nucleare Overhauser.
Aspetti pratici: strumentazione, acquisizione e trattamento del FID.
2. Introduzione alla spettroscopia NMR bidimensionale.
3. Esperimenti 2D omonucleari: COSY, TOCSY, NOESY.
4. Utilizzo dei parametri NMR per la risoluzione della struttura di peptidi e proteine. Pattern caratteristici di particolari strutture secondarie.
5. Metodi di calcolo: distance geometry, molecular dynamics.
6. Spettroscopia di correlazione eteronucleare inversa.
7. Esperimenti 3D omonucleari ed eteronucleari.
8. Metodologie avanzate (cenni): interazioni proteina-proteina e proteina-piccola molecola.
Laboratorio NMR:
1. Assegnazione degli spettri 2D di un piccolo peptide.
2. Assegnazione dello spettro HSQC di una piccola proteina usando spettri 3D.
3. Identificazione del sito di legame fra due proteine mediante chemical shift mapping.
Cristallografia di biomolecole:
Panoramica della cristallografia di proteine: i cristalli, la diffrazione di raggi-X e la matematica della cristallografia.
Cristallizzazione di proteine: proprietà, crescita e qualità dei cristalli; tecniche e strategie di cristallizzazione.
Geometria dei cristalli: reticoli periodici e simmetrie in 3D; gruppi spaziali; il reticolo reciproco e le simmetrie nello spazio reciproco; assenze sistematiche.
Le basi della diffrazione: diffusione e diffrazione di raggi-X; fattori di diffusione atomici; fattore di struttura e fattore B; principi geometrici della diffrazione, legge di Bragg, sfera di Ewald e coppie di Friedel; diffusione anomala e coppie di Bijvoet.
Strumentazione e tecniche di raccolta dei dati di diffrazione: panoramica, elaborazione dei dati (“data reduction”).
Dai dati di diffrazione alla densità elettronica: introduzione; somma e trasformata di Fourier, matematica della trasformata e diffrazione, significato delle equazioni di Fourier; il problema della fase; funzione di Patterson e mappe di Patterson.
Metodi per l’ottenimento delle fasi: come si risolve il problema della fase; metodi basati sulla sottostruttura di atomi marcatori; sostituzione isomorfa (MIR, SIR), diffusione anomala (SAD, MAD), SIRAS, metodi diretti, sostituzione molecolare; miglioramento delle fasi, tecniche di “density modification”.
Costruzione e affinamento del modello: principi e aspetti pratici.
Validazione e analisi del modello: valutazione critica del modello molecolare, accuratezza e valutazione critica della sua qualità.
Esempi di ottenimento della struttura di proteine attraverso la cristallografia di macromolecole.
Guida alla lettura di un articolo di “cristallografia”.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: NMR: Lezioni d'aula (3 CFU) e Esercitazioni di Laboratorio (1 CFU).
Cristallografia: Lezioni d'aula (4 CFU).
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: http://www.cis.rit.edu/htbooks/nmr
https://qshare.queensu.ca/Users01/sauriolf/www/webcourse/index.htm
Parte del materiale verrà fornito a lezione.
Testi di riferimento:
  • J. Cavanagh, Protein NMR spectroscopy: principles and practice. Amsterdam: Elsevier, 2007. Cerca nel catalogo
  • T. D. W. Claridge, High-Resolution NMR Techniques in Organic Chemistry. Amsterdam: Pergamon Press, 1999. Cerca nel catalogo
  • A. E. Derome, Modern NMR Techniques for Chemistry Research. Oxford: Pergamon Press, 1987. Cerca nel catalogo
  • Bernhard Rupp, Biomolecular crystallography. --: Garland Sciences, --. Cerca nel catalogo
  • Gale Rhodes, Crystallography made crystal clear. --: Academic Press, --. Cerca nel catalogo

Didattica innovativa: Strategie di insegnamento e apprendimento previste
  • Lecturing
  • Laboratory
  • Problem solving
  • Active quiz per verifiche concettuali e discussioni in classe
  • Files e pagine caricati online (pagine web, Moodle, ...)

Didattica innovativa: Software o applicazioni utilizzati
  • Moodle (files, quiz, workshop, ...)
  • Kahoot

Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile
Salute e Benessere Istruzione di qualita' Uguaglianza di genere Lavoro dignitoso e crescita economica Industria, innovazione e infrastrutture Ridurre le disuguaglianze Consumo e produzione responsabili Agire per il clima La vita sott'acqua La vita sulla Terra Partnership per gli obiettivi