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a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
BIOLOGIA MOLECOLARE
Insegnamento
BIOCHIMICA 1
SCP4067771, A.A. 2018/19

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2018/19

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea in
BIOLOGIA MOLECOLARE
SC1166, ordinamento 2015/16, A.A. 2018/19
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Crediti formativi 7.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese BIOCHEMISTRY I
Sito della struttura didattica http://biologiamolecolare.scienze.unipd.it/2018/laurea
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Biologia
Obbligo di frequenza
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA

Docenti
Responsabile LUIGI LEANZA BIO/10

Corso integrato di appartenenza
Codice Insegnamento Responsabile
SCP4067770 BIOCHIMICA LUIGI LEANZA

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
BASE Discipline biologiche BIO/10 7.0

Organizzazione dell'insegnamento
Periodo di erogazione Secondo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Tipo ore Crediti Ore di
didattica
assistita
Ore Studio
Individuale
LABORATORIO 1.0 16 9.0
LEZIONE 6.0 48 102.0

Calendario
Inizio attività didattiche 25/02/2019
Fine attività didattiche 14/06/2019
Visualizza il calendario delle lezioni Lezioni 2019/20 Ord.2015

Commissioni d'esame
Nessuna commissione d'esame definita

Syllabus

Caratteristiche comuni al Corso Integrato

Prerequisiti: nozioni di Chimica Generale e di Chimica Organica di base.
Conoscenze e abilita' da acquisire: Acquisizione delle conoscenze di base sulla struttura e funzione delle molecole biologiche. Conoscenza delle principali vie metaboliche e della loro regolazione. In particolare il corso volge a fornire un dettagliato apprendistato dei principi alla base della risposta cellulare ad uno specifico stato metabolico e come la risposta metabolica viene controllata (vie degradative e vie biosintetiche).
Modalita' di esame: Accertamento in forma scritta (domande prevalentemente a risposta multipla).
Criteri di valutazione: la valutazione della preparazione dello studente si baserà sulla comprensione degli argomenti svolti e sull'acquisizione dei concetti e delle metodologie proposte. Verrà inoltre valutata la capacità critica dello studente di collegare le conoscenze acquisite

Caratteristiche proprie del modulo

Contenuti: Questo insegnamento non è ancora stato attribuito ad un docente e pertanto il syllabus potrà subire modifiche, pur rispettando nel complesso i contenuti qui riportati.

Radici ed obiettivi della biochimica.
Interdisciplinarietà della biochimica.
Composizione chimica della materia vivente.
Ruolo delle interazioni deboli e dell’acqua nei processi biologici.

Struttura delle macromolecole
Acidi nucleici. La natura degli acidi nucleici : DNA e RNA. Significato ed importanza della struttura primaria. Struttura secondaria del
DNA : eliche A, B, Z. DNA circolare e superavvolgimento. Denaturazione e rinaturazione del DNA. Struttura tridimensionale del RNA.

Proteine. Struttura e proprietà generali degli alpha aminoacidi. Catene laterali e classificazione degli aminoacidi. Peptidi : legame
peptidico, proprietà dei polipeptidi, peptidi di interesse biologico. Determinazione della composizione in aminoacidi e della sequenza di un
peptide. Modificazioni post-traduzionali. Struttura primaria delle proteine e sua determinazione.

Struttura tridimensionale delle proteine.
Struttura secondaria: schemi regolari di ripiegamento, grafici di Ramachandran, proteine fibrose (fibroina, cheratine, collagene, elastina).
Struttura terziaria. Proteine globulari. Domini strutturali e rapporto struttura e funzione. Denaturazione. Dinamica molecolare delle
proteine globulari. Predizione della struttura secondaria e relazione fra sequenza aminoacidica e struttura tridimensionale.

Struttura quaternaria.
Proteine deputate al trasporto dell’ossigeno. Emoproteine : mioglobina ed emoglobina. Allosteria e meccanismi di legame cooperativo.

Effettori allosterici eterotropici.

Proteine enzimatiche. Enzimi in soluzione. Modello per lo studio della catalisi enzimatica. Analisi di Michaelis-Menten. Significato e
determinazione di KM e kcat.

Regolazione dell’attività enzimatica: inibizione, regolazione allosterica, regolazione per modificazione covalente, attivazione proteolitica.

Meccanismi molecolari. Ruolo dei coenzimi e degli ioni metallici. Esempi di meccanismi catalitici : proteasi seriniche.

Lipidi e membrane. Struttura e proprietà dei lipidi (acidi grassi, triacilgliceroli, cere). Lipidi di membrana (glicerolfosfolipidi, sfingolipidi,
glicosfingolipidi, colesterolo).
Struttura e proprietà delle membrane. Fluidità e asimmetria delle membrane. Proteine di membrana e loro struttura. Cenni sui meccanismi di trasporto.

Carboidrati. Monosaccaridi e derivati. Oligosaccaridi. Polisaccaridi. Glicoproteine e glicolipidi

Biosegnalazione. Esempi di meccanismi molecolari di trasduzione del segnale.

Principi di bioenergetica. Ruolo dell’ATP e delle reazioni di ossido-riduzione biologiche.

Strumenti della biochimica.
• Spettrofotometria
•Elettroforesi. Isoelettrofocalizzazione.
•Isolamento e purificazione di macromolecole (precipitazione frazionata, centrifugazione, cromatografia)
• Elementi di spettrometria di massa
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Lezioni frontali ed esperienze di laboratorio
Eventuali indicazioni sui materiali di studio:
Testi di riferimento: