Corsi di Laurea Corsi di Laurea Magistrale Corsi di Laurea Magistrale
a Ciclo Unico
Scuola di Scienze
CHIMICA
Insegnamento
CRISTALLOGRAFIA E BIO-CRISTALLOGRAFIA
SC01123243, A.A. 2019/20

Informazioni valide per gli studenti immatricolati nell'A.A. 2019/20

Principali informazioni sull'insegnamento
Corso di studio Corso di laurea magistrale in
CHIMICA
SC1169, ordinamento 2018/19, A.A. 2019/20
N0
porta questa
pagina con te
Curriculum Percorso Comune
Crediti formativi 6.0
Tipo di valutazione Voto
Denominazione inglese CRYSTALLOGRAPHY AND BIOCRYSTALLOGRAPHY
Dipartimento di riferimento Dipartimento di Scienze Chimiche
Obbligo di frequenza No
Lingua di erogazione ITALIANO
Sede PADOVA
Corso singolo È possibile iscriversi all'insegnamento come corso singolo
Corso a libera scelta È possibile utilizzare l'insegnamento come corso a libera scelta

Docenti
Responsabile ROBERTO BATTISTUTTA CHIM/06

Dettaglio crediti formativi
Tipologia Ambito Disciplinare Settore Scientifico-Disciplinare Crediti
CARATTERIZZANTE Discipline chimiche organiche CHIM/06 6.0

Organizzazione dell'insegnamento
Periodo di erogazione Secondo semestre
Anno di corso I Anno
Modalità di erogazione frontale

Tipo ore Crediti Ore di
didattica
assistita
Ore Studio
Individuale
LEZIONE 6.0 48 102.0

Calendario
Inizio attività didattiche 02/03/2020
Fine attività didattiche 12/06/2020
Visualizza il calendario delle lezioni Lezioni 2019/20 Ord.2018

Commissioni d'esame
Commissione Dal Al Membri
5 a.a. 2018/19 27/01/2014 30/11/2019 BATTISTUTTA ROBERTO (Presidente)
MAMMI STEFANO (Membro Effettivo)
ZANOTTI GIUSEPPE (Membro Effettivo)

Syllabus
Prerequisiti: Nozioni di base di matematica, fisica e chimica biologica.
Conoscenze e abilita' da acquisire: Il corso descrive le moderne metodologie per la determinazione della struttura atomica tridimensionale delle piccole molecole, organiche ed inorganiche, e delle macromolecole biologiche mediante diffrazione di raggi X su cristallo singolo. Oltre ai concetti base della diffrazione e della risoluzione della struttura molecolare, particolare rilievo verrà dato ai più recenti ed avanzati sviluppi delle tecniche cristallografiche, applicate principalmente allo studio delle macromolecole biologiche. Verranno inoltre introdotte due altre tecniche biofisiche per la caratterizzazione strutturale delle macromolecole e di loro complessi, la microscopia crioelettronica (Cryo-EM) e lo “Small-Angle X-ray Scattering” (SAXS).
Il corso sarà arricchito con esempi di determinazione di strutture di particolare interesse e con la presentazione ed analisi di articoli recenti su aspetti avanzati della cristallografia.
Modalita' di esame: Discussione orale su tematiche della disciplina.
Criteri di valutazione: Lo studente verrà valutato in base al livello di apprendimento, alla consapevolezza, alla capacità di riflessione e alla capacità critica pertinenti alle competenze specifiche della disciplina.
Contenuti: Panoramica sulla cristallografia: i cristalli, la diffrazione di raggi-X e la matematica della cristallografia.
Cristallizzazione: proprietà, crescita e qualità dei cristalli; tecniche e strategie di cristallizzazione; cristallizzazione di proteine.
Geometria dei cristalli: reticoli periodici e simmetrie in 3D; gruppi punto e gruppi spaziali; il reticolo reciproco e le simmetrie nello spazio reciproco; assenze sistematiche.
Le basi della diffrazione: diffusione e diffrazione di raggi-X; fattori di diffusione atomici; diffrazione di un cristallo; il fattore di struttura; il fattore “termico” B; principi geometrici della diffrazione, legge di Bragg, sfera di Ewald e coppie di Friedel; diffusione anomala.
Strumentazione e tecniche di raccolta dei dati di diffrazione: panoramica, elaborazione dei dati (“data reduction”).
Dai dati di diffrazione alla densità elettronica: introduzione; trasformata di Fourier e diffrazione; il problema della fase; funzione di Patterson e mappe di Patterson.
Metodi per l’ottenimento delle fasi: come si risolve il problema della fase; metodi basati sulla sottostruttura di atomi marcatori; sostituzione isomorfa (MIR, SIR), diffusione anomala (SAD, MAD), SIRAS, metodi diretti, sostituzione molecolare; miglioramento delle fasi, tecniche di “density modification”.
“The resolution revolution”: recenti cruciali progressi nella microscopia crioelettronica (Cryo-EM). Confronto tra cristallografia a raggi-x e Cryo-EM.
Interazione degli elettroni con la materia: principi della diffusione e diffrazione degli elettroni; schema base di un microscopio elettronico a trasmissione (TEM).
Formazione dell’immagine per contrasto di ampiezza o di fase: TEM di campioni biologici; approssimazione “weak-phase-object” per diffusori deboli di elettroni; uso della sfocatura e delle aberrazioni delle lenti per aumentare il contrasto.
Trasformata di Fourier e formazione dell’immagine nel TEM: “point spread function” (PSF) e “contrast transfer function” (CTF); “single particle analysis”; preparazione dei campioni.
Dalle immagini in 2D alla struttura in 3D: ricostruzione delle immagini; concetto di risoluzione in cristallografia e on microscopia crioelettronica.
Costruzione e affinamento del modello in cristallografia e microscopia crioelettronica: principi e aspetti pratici.
Validazione e analisi del modello: valutazione critica del modello molecolare ottenuto per cristallografia o microscopia crioelettronica.
“Small Angle X-ray Scattering” (SAXS) di proteine e complessi macromolecolari: principi e concetti base; l’esperimento SAXS; diffusione di particelle puntiformi in soluzione rispetto alla diffrazione di raggi-x su cristallo singolo.
Curve SAXS e forma delle particelle: “Guinier plot” e “distance distribution function”, raggio di girazione e dimensione massima delle particelle, volume di Porod, “Kratky plot” per proteine globulari e denaturate; interpolazione di dati SAXS mediante modelli 3D di proteine.
Guida alla lettura di un articolo di “cristallografia”. Esempi di ottenimento della struttura 3D di proteine.
Attivita' di apprendimento previste e metodologie di insegnamento: Lezioni frontali con dimostrazioni pratiche in aula condotte dal docente.
Eventuali indicazioni sui materiali di studio: Dispense di lezione messe a disposizione sul sito personale del docente.
Testi di riferimento:
  • Bernhard Rupp, Biomolecular crystallography. New York: Garland Science, 2010. Cerca nel catalogo
  • Giacovazzo, Monaco, Artioli, Viterbo, Ferraris, Gilli, Zanotti, Catti, Fundamentals of Crystallography, 2nd Edition. Oxford: Oxford University Press, 2002. Cerca nel catalogo
  • Grant Jensen, Getting Started in Cryo-EM. --: --, --. http://cryo-em-course.caltech.edu

Didattica innovativa: Strategie di insegnamento e apprendimento previste
  • Lecturing
  • Problem based learning
  • Case study
  • Interactive lecturing
  • Questioning
  • Problem solving
  • Mappe concettuali
  • Utilizzo di video disponibili online o realizzati
  • Learning journal

Didattica innovativa: Software o applicazioni utilizzati
  • CCP4, Phenix, Coot, imosflm

Obiettivi Agenda 2030 per lo sviluppo sostenibile
Istruzione di qualita'